Si les essais de cristallogenèse aboutissent à l'obtention de cristaux ayant un pouvoir diffractant d'au moins 3 Angstrœm au synchrotron (ESRF à Grenoble), la détermination de la structure sera entamée. Dans le cas ou l'analyse bio-informatique révèlerait des homologues structuraux de la protéine cristallisée, la résolution de la structure sera effectuée par remplacement moléculaire. Dans le cas contraire, des dérivés d'atomes lourds pourront être préparés (séléno-méthionine, séléno-cystéine, ...), afin d'utiliser les différentes méthodes de remplacement isomorphes .

• cristallogenèse des macromolécules biologiques,
• collecte de données de diffraction sur site et auprès de sources synchrotron,
• détermination et affinement des structures 3D,
• modélisation moléculaire : protéines homologues, interactions protéine-protéine (etc.),
• outils informatiques pour l’analyse des relations structure/fonction,
• développement d’applications potentielles.